O Dobramento das Proteínas

  Uma cadeia polipeptídica (polipepitídeo) é sintetizada (produzida) por um processo bioquímico chamado Tradução, no qual a polimerização dos aminoácidos em uma sequência específica é determinada pelo mRNA (ARN mensageiro). Vejamos como a célula promove o dobramento adequado de uma cadeia polipeptídica nascente e, em muitos casos, modifica os resíduos, ou realiza a clivagem do "esqueleto" peptídico para produzir uma proteína qualquer, ainda temos um mecanismo de alta especialização onde erros são verificados e então proteínas que são produzidas ou dobradas erradamente são eliminadas, estas não tem atividade biológica. O dobramento incorreto das proteínas é evitado por dois mecanismos distintos, o primeiro evita a formação de dobramentos errados, o segundo promove a degradação e o descarte por parte de um sistema especializado assim como as proteínas citosólicas.

   O que conduz as proteínas ao estado nativo de dobramentos? esta resposta veio através de estudos  in vitro de renaturação de proteínas. A energia térmica do calor, os extremos de pH que alteram as cargas das cadeias laterais dos aminoácidos e produtos químicos, como o hidrocloreto de guanidina, a ureia em concentrações de 6-8 Mols, podem 'quebrar' as fracas interações não covalentes que estabilizam a conformação nativa da proteína. A desnaturação desses tratamentos faz com que a proteína perca sua conformação nativa e por conseguinte, sua atividade biológica.

  Provavelmente o dobramento correto das proteínas está intimamente ligado à ação de uma proteína denominada Chaperonas, um grupo de proteínas encontrados desde um ser procariótico até um eucariótico multicelular como o ser humano e subdividem em duas famílias as: Chaperonas moleculares e as Chaperoninas.